در مطالعه اخیر، خصوصیات فیزیکوشیمیایی ایزوله پروتئین آب پنیر و ترکیبات حاصله از آن شامل پروتئین آب پنیر واسرشت، پروتئین آب پنیر درهم تنیده، آبکافت پروتئین آب پنیر و آبکافت پروتئین آب پنیر درهم تنیده مورد بررسی قرار گرفت. آبکافت آنزیمی و فرآیند در هم تنیدن به ترتیب توسط آنزیم پپسین ) 30 دقیقه در دمای 37 درجه سلسیوس( وآنزیم ترانسگلوتامیناز ) 20 ساعت در دمای 50 درجه سلسیوس( انجام پذیرفت. نتایج بدست آمده نشان داد پروتئین آب پنیر واسرشته شده توسط حرارت متوسط اندازه کمتر ) 44 نانومتر( و پتانسیل زتا ) 19 ‒( بیشتری نسبت به پروتئین بکر داشته است. ایجاد اتصالات عرضی توسط ترانس گلوتامیناز نیز شدت جمعیت مولکولهای با متوسط اندازه بیشتر را در هر دو نمونه پروتئین واسرشت و آبکافت شده کاهش داده است. همچنین قدرت پاداکسیدانی آبکافت پروتئین آب پنیر در طی در همتنیدن و افزایش طول زنجیره پپتیدی از 398/ 0 به 519/ 0 افزایش پیدا کرده بود. نتایج طیف سنجی فروسرخ تبدیل فوریه نشان داد که درهم تنیدن آنزیمی به دلیل تشکیل باندهای جدید C‒N بین کربن آلفا لیزین و گروه آمین نوع اول گلوتامین، محل پیک مربوطه را در هر دو نمونه پروتئین آب پنیر درهمتنیده و آبکافت پروتئینی درهمتنیده جابه جا کرده است.
