در این پژوهش از نظریه تابعی چگالی برای مطالعه اثر ایزوتوپی-سینتیکی روی واکنش کاتالیستی انانتیومر S سوبسترای آنزیم گلی اکسالاز I از باکتری اشریشیاکلی استفاده شده است. مدل سازی جایگاه فعال، بر اساس ساختار کریستالی آنزیم، با استفاده از روش کوانتوم-کلاستر انجام شد. ساختار نقاط ایستا در طول مسیر واکنش بهینه و انرژی مولکول ها محاسبه شدند. اثر حلال روی نیمرخ انرژی پتانسیل با مدل CPCM محاسبه گردید. نتایج نشان می دهند، هنگامی که اتم H1 (اتم هیدروژن متصل به کربن کایرال سوبسترا) با دوتریم جایگزین می شود، انرژی حالت های گذار اول و دوم نسبت به واکنشگر و حدواسط اول به مقدار کمتری کاهش می یابد، به طوری که انرژی فعال سازی افزایش می یابد و مقدار kH/kD بزرگتر از 2 به دست می آید (اثر ایزوتوپی-سینتیکی نوع اول مشاهده می شود). این نتیجه، در توافق با مکانیسم واکنش کاتالیستی آنزیم گلی اکسالاز I است که در آن شکستن پیوند C1-H1 در مرحله تعیین کننده سرعت قرار دارد. همچنین مشخش شد که با جایگزینی اتم H2 (هیدروژن گروه الکلی سوبسترا) با دوتریم، انرژی حالت های گذار اول و دوم به اندازه ای کاهش می یابند که مقدار kH/kD کمتر از 1 به دست آید و اثر ایزوتوپی معکوس مشاهده می شود.
