در این پروژه از نظریه تابعی چگالی برای بررسی شیمی گزینی آنزیم استیلن هیدراتاز در واکنش هیدراتاسیون استیلن و چهار ترکیب دیگر ( پروپن، 3-بوتین-2-ال، پروپارژیل الکل و پروپارژیل آمین) استفاده شده است. ساختار نقاط ایستا در طول مسیر واکنش بهینه شده و نیم رخ انرژی پتانسیل واکنش به دست آمده است. اثر حلال روی نیم رخ انرژی واکنش با مدل CPCM محاسبه و برای مدلسازی جایگاه فعال آنزیم از روش کلاستر استفاده شده است. یک مدل بزرگ از جایگاه فعال آنزیم استیلن هیدراتاز براساس ساختار کریستالی آن ساخته شد. مکانیسم کاتالیزوری آنزیم برای این پنج نوع سوبسترا، کاملا مورد بررسی قرار گرفت. مطالعه حاضر نشان می دهد که پروپن در مرحله اول واکنش (اتصال به تنگستن) دارای انرژی فعالسازی کاملا بالایی است بنابراین نمی تواند توسط آنزیم استیلن هیدراتاز کاتالیز شود و با این آنزیم واکنش نمیدهد. با این حال پروپارژیل آمین و 3-بوتین-2-ال، از دو سد انرژی اول واکنش عبور می کنند، اما با اینکه انرژی فعالسازی مرحله دوم ( حمله هسته دوستی آب) بسیار زیاد است، آن ها واکنش را کامل کرده و یک محصول کاملا پایدار به دست می آید. محاسبات ما برای پروپارژیل الکل نشان داد که این ترکیب، سوبسترای مناسبی با پروفایل انرژی مشابه با سوبسترای اصلی (استیلن) میباشد. سد انرژی فعال سازی برای مرحله دوم kcal/mol 3/5 است. این سد انرژی بسیار مشابه با سد انرژی سوبسترای اصلی (استیلن) می باشد که kcal/mol 7/5 بود.
