در این پروژه از نظریه تابعی چگالی برای مطالعه واکنش تبادل پروتون سوبسترای گلوتاثیو هیدروکسی استون، توسط آنزیم گلی اکسالاز I انسانی استفاده شده است. ساختار نقاط ایستا در طول مسیر واکنش بهینه شده و نیم رخ انرژی پتانسیل واکنش به دست آمده است. اثر حلال روی نیم رخ انرژی واکنش با مدل CPCM محاسبه گردید. برای مطالعه اثرات الکترونی، بار اتم ها در حین واکنش توسط آنالیز NBO محاسبه شد. برای مدل سازی جایگاه فعال آنزیم، از روش کلاستر استفاده شده است. سه مدل از جایگاه فعال آنزیم براساس ساختار کریستالی آن با استفاده از روش کلاستر ساخته شد. این مدل ها از نظر تعداد اتم های ثابت شده با هم تفاوت داشتند. مطالعه حاضر نشان می دهد که جذب پروتون سوبسترا توسط آنزیم گلی اکسالاز I به طور مطلق فضا ویژه بوده و آنزیم منحصرا پروتون Hs سوبسترا را جذب می کند. داده های حاصل از هر سه مدل به وضوح نشان داد که، انتقال پروتون Hs سوبسترا به Glu172 به دلیل داشتن انرژی فعال ساز ی پایین تر حدود (kcal/mol 14) انتقال قابل قبولی است. در مقابل انتقال پروتون Hr سوبسترا به Glu99 با انرژی فعال سازی بالا حدود (kcal/mol 27) محتمل نیست. محاسبات نشان دادند که مسیر واکنش وابسته به تعداد اتم های ثابت شده در مدل های مورد بررسی نیست، هر چند که نیم رخ انرژی پتانسیل وابسته به تعداد اتم های ثابت شده و انعطاف پذیری مدل است. به طور کلی نتایج به دست آمده از هر سه مدل برای هر دو انتقال پروتون، کاملا در راستای نتایج مشاهدات تجربی بوده و به نوعی دلیل پدیده فضا ویژگی و انتخاب گزینی این آنزیم در جذب اختصاصی پروتون Hs سوبسترای گلوتاثیو هیدروکسی استون را نشان می دهد.
