در این پروژه از نظریه تابعی چگالی برای مطالعه مکانیسم واکنش کاتالیستی آنزیم میروسیناز شته که هیدرولیز گلوکوزینولات ها را برعهده دارد، استفاده شده است. ساختار نقاط ایستا در طول مسیر واکنش بهینه شده و نیم رخ انرژی پتانسیل واکنش به دست آمده است. اثر محیط روی نیم رخ انرژی واکنش با مدل CPCM محاسبه گردید. برای مدل سازی جایگاه فعال آنزیم، روش کلاستر به کار برده شده است. نتایج این کار تحقیقی نشان داد که اولین مرحله در مکانیسم واکنش کاتالیستی این آنزیم (مرحله گلیکوزیلاسیون)، حمله نوکلئوفیلی آمینواسید Glu-374 به کربن آنومری سوبسترا می باشد. بعد از این حمله نوکلئوفیلی، Glu-374 به کربن آنومری متصل شده و بخش آگلیکون سوبسترا محیط واکنش را ترک می کند و حدواسط آنزیم-گلیکوزیل تشکیل می شود. سرانجام در مرحله ی دوم مکانیسم (مرحله دگلیکوزیلاسیون)، این حدواسط توسط یک مولکول آب موجود در جایگاه فعال آنزیم، هیدرولیز می شود و مولکول بتا-گلوکز آزاد می شود. این مولکول آب، نه تنها در مرحله ی دگلیکوزیلاسیون شرکت می کند، بلکه در مرحله ی گلیکوزیلاسیون هم با پایدار کردن بار منفی بخش آگلیکون، به ترک کنندگی این بخش کمک کرده و بدین ترتیب نقش مهمی در این مرحله هم دارد. علاوه بر این، آمینواسید Glu-423 نقش باز را در این مکانیسم ایفا می کند و در مرحله ی دگلیکوزیلاسیون، پروتونه می شود. مکانیسم پیشنهاد شده در این کار تحقیقی با حفظ پیکربندی مرکز آنومری همراه است، همچنین نتایج محاسبات این کار نشان می دهد که مرحله ی دگلیکوزیلاسیون مرحله ی تعیین کننده ی سرعت واکنش می باشد.
