در این کار تحقیقی، روش کوانتوم-کلاستر و روش هیبریدی مکانیک کوانتومی/مکانیک مولکولی برای بررسی مکانیسم واکنش آنزیم گلی اکسالاز I به کار برده شده است. این آنزیم، همی تیو استال حاصل از واکنش متیل گلی اکسال و گلوتاثیون را به -D-Sلاکتویل گلوتاثیون تبدیل می کند. نتایج نشان داد که گلوتامات های متقارن (Glu-99 و Glu-172) در یک مدل کوچک کوانتوم-کلاستر نمی توانند فضاویژگی مشاهده شده تجربی این آنزیم را نشان دهند. از این رو، برای بررسی فضاویژگی آن، یک مدل کوانتوم-کلاستر غیرمتقارن یا محاسبات هیبریدی مکانیک کوانتومی/مکانیک مولکولی لازم است. براساس نتایج ما، یک مکانیسم پیشنهاد شده قبلی برای اثر این آنزیم بر انانتیومر S سوبسترای همی تیو استال تایید، و یک مکانیسم جدید برای اثر این آنزیم بر انانتیومر R این سوبسترا پیشنهاد شد. نتایج نشان داد که برای اینکه فقط انانتیومر D-S و نه L-R محصول به دست آید، گلوتامات های جایگاه فعال باید محیط و عملکردهای متفاوتی درون آنزیم داشته باشند. بر اساس این نتیجه، واکنش تبادل پروتون سوبسترای گلوتاثیوهیدروکسی استون توسط این آنزیم (گلی اکسالاز I پروتون HS و نه HR سوبسترای گلوتاثیوهیدروکسی استون را با اتم دوتریوم از یک حلال D2O تعویض می کند) بررسی، و یک مکانیسم برای این واکنش پیشنهاد شد. علاوه بر این، نتایج ما نشان داد که خاصیت بازی و انعطاف پذیری بالای Glu-172 دلیل فضاویژگی این آنزیم است. ما همچنین مکانیسم واکنش دو-سوبسترایی آنزیم گلی اکسالاز I، از ارگانیسم های انسان و ذرت را مطالعه کردیم. نتایج نشان داد که در گلی اکسالاز I انسانی، هر دو الگوی اتصال گلوتاثیون که منجر به تولید انانتیومرهای R و S همی تیو استال می شوند، مطلوب هستند. البته سد انرژی واکنشی که منجر به تولید انانتیومر R همی تیو استال می شود کمتر از سد انرژی واکنش تولید کننده انانتیومر S همی تیو استال می باشد. گلی اکسالاز I از ارگانیسم ذرت، الگوی اتصالی که منجر به تولید انانتیومر S همی تیو استال می شود، را ترجیح می دهد، که با نتایج تجربی همخوانی دارد.
